Открыть главное меню
Главная
Случайная
Войти
Настройки
О hpluswiki
Отказ от ответственности
hpluswiki
Найти
Редактирование:
CRYGS
(раздел)
Внимание:
Вы не вошли в систему. Ваш IP-адрес будет общедоступен, если вы запишете какие-либо изменения. Если вы
войдёте
или
создадите учётную запись
, её имя будет использоваться вместо IP-адреса, наряду с другими преимуществами.
Анти-спам проверка.
Не
заполняйте это!
==Publications== {{medline-entry |title=Proteomic analysis of human age-related nuclear cataracts and normal lens nuclei. |pubmed-url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21436267 |abstract=To identify proteomic differences between age-related nuclear cataracts (ARNCs) and normal lens nuclei. Total solubilized proteins from ARNC lens nuclei with different grades were compared with normal controls by 2-D differential in-gel electrophoresis (2-D DIGE). Proteins with different abundances were identified by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry. Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis ([[SDS]]-PAGE) and liquid chromatography tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) analyses determined the compositions of high molecular weight (HMW; >200 kDa) aggregates found in ARNC lens nuclei. Western blot analysis was used to verify the changes in αA-crystallin and glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase ([[GAPDH]]) levels. The 2-D differential in-gel electrophoresis results showed that nine proteins were significantly less abundant in lens nuclei from ARNC patients than in control lens nuclei. Six proteins (αA-, βA3-, βA4-, βB1-, and γD-crystallin and putative uncharacterized protein DKFZp434A0627 from the [[CRYGS]] family) tended to decrease as the cataract grade increased, while the other three proteins (αB-crystallin, [[GAPDH]], and retinal dehydrogenase 1) did not show such a tendency. [[SDS]]-PAGE showed decreased protein levels at ∼20 kDa in ARNC lenses but significantly increased levels at HMW (>200 kDa). Liquid chromatography tandem mass spectrometry analysis showed that the HMW aggregates derived largely from crystallins also contained filensin, phakinin, and carbonyl reductase 1. Of all the components, αA-crystallin accounted for the highest fraction. αA-, αB-, and γD-crystallin and DKFZp434A0627 were more prone to aggregate than other crystallins. The results show that crystallins, especially αA-crystallin, aggregate irreversibly during ARNC development. Some enzymes ([[GAPDH]], retinal dehydrogenase 1, and carbonyl reductase 1) may be involved in and/or accelerate this process. |mesh-terms=* Aging * Cataract * Chromatography, Liquid * Crystallins * Electrophoresis, Polyacrylamide Gel * Eye Proteins * Humans * Lens Nucleus, Crystalline * Middle Aged * Proteomics * Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization * Tandem Mass Spectrometry * Two-Dimensional Difference Gel Electrophoresis |full-text-url=https://sci-hub.do/10.1167/iovs.10-7094 }}
Описание изменений:
Пожалуйста, учтите, что любой ваш вклад в проект «hpluswiki» может быть отредактирован или удалён другими участниками. Если вы не хотите, чтобы кто-либо изменял ваши тексты, не помещайте их сюда.
Вы также подтверждаете, что являетесь автором вносимых дополнений, или скопировали их из источника, допускающего свободное распространение и изменение своего содержимого (см.
Hpluswiki:Авторские права
).
НЕ РАЗМЕЩАЙТЕ БЕЗ РАЗРЕШЕНИЯ ОХРАНЯЕМЫЕ АВТОРСКИМ ПРАВОМ МАТЕРИАЛЫ!
Отменить
Справка по редактированию
(в новом окне)