Открыть главное меню
Главная
Случайная
Войти
Настройки
О hpluswiki
Отказ от ответственности
hpluswiki
Найти
Редактирование:
BAP1
Внимание:
Вы не вошли в систему. Ваш IP-адрес будет общедоступен, если вы запишете какие-либо изменения. Если вы
войдёте
или
создадите учётную запись
, её имя будет использоваться вместо IP-адреса, наряду с другими преимуществами.
Анти-спам проверка.
Не
заполняйте это!
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1 (EC 3.4.19.12) (BRCA1-associated protein 1) (Cerebral protein 6) [KIAA0272] [hucep-6] ==Publications== {{medline-entry |title=The [[BAP1]]/[[ASXL2]] Histone H2A Deubiquitinase Complex Regulates Cell Proliferation and Is Disrupted in Cancer. |pubmed-url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26416890 |abstract=The deubiquitinase (DUB) and tumor suppressor [[BAP1]] catalyzes ubiquitin removal from histone H2A Lys-119 and coordinates cell proliferation, but how [[BAP1]] partners modulate its function remains poorly understood. Here, we report that [[BAP1]] forms two mutually exclusive complexes with the transcriptional regulators [[ASXL1]] and [[ASXL2]], which are necessary for maintaining proper protein levels of this DUB. Conversely, [[BAP1]] is essential for maintaining [[ASXL2]], but not [[ASXL1]], protein stability. Notably, cancer-associated loss of [[BAP1]] expression results in [[ASXL2]] destabilization and hence loss of its function. [[ASXL1]] and [[ASXL2]] use their ASXM domains to interact with the C-terminal domain (CTD) of [[BAP1]], and these interactions are required for ubiquitin binding and H2A deubiquitination. The deubiquitination-promoting effect of ASXM requires intramolecular interactions between catalytic and non-catalytic domains of [[BAP1]], which generate a composite ubiquitin-binding interface (CUBI). Notably, the CUBI engages multiple interactions with ubiquitin involving (i) the ubiquitin carboxyl hydrolase catalytic domain of [[BAP1]], which interacts with the hydrophobic patch of ubiquitin, and (ii) the CTD domain, which interacts with a charged patch of ubiquitin. Significantly, we identified cancer-associated mutations of [[BAP1]] that disrupt the CUBI and notably an in-frame deletion in the CTD that inhibits its interaction with [[ASXL1]]/2 and DUB activity and deregulates cell proliferation. Moreover, we demonstrated that [[BAP1]] interaction with [[ASXL2]] regulates cell senescence and that [[ASXL2]] cancer-associated mutations disrupt [[BAP1]] DUB activity. Thus, inactivation of the [[BAP1]]/[[ASXL2]] axis might contribute to cancer development. |mesh-terms=* Cell Proliferation * HEK293 Cells * HeLa Cells * Histones * Humans * Multiprotein Complexes * Neoplasms * Repressor Proteins * Tumor Suppressor Proteins * Ubiquitin Thiolesterase * Ubiquitin-Specific Proteases |keywords=* ASXL * BAP1 * Calypso * Polycomb Group Proteins * cancer biology * cell proliferation * cellular senescence * deubiquitylation (deubiquitination) * epigenetics * histone H2A ubiquitination |full-text-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4661380 }}
Описание изменений:
Пожалуйста, учтите, что любой ваш вклад в проект «hpluswiki» может быть отредактирован или удалён другими участниками. Если вы не хотите, чтобы кто-либо изменял ваши тексты, не помещайте их сюда.
Вы также подтверждаете, что являетесь автором вносимых дополнений, или скопировали их из источника, допускающего свободное распространение и изменение своего содержимого (см.
Hpluswiki:Авторские права
).
НЕ РАЗМЕЩАЙТЕ БЕЗ РАЗРЕШЕНИЯ ОХРАНЯЕМЫЕ АВТОРСКИМ ПРАВОМ МАТЕРИАЛЫ!
Отменить
Справка по редактированию
(в новом окне)
Шаблон, используемый на этой странице:
Шаблон:Medline-entry
(
править
)